Аминокислота цистеин имеет встроенную группу серы в боковой цепи. Глядя на разницу электроотрицательностей водорода и серы, можно считать, что это неполярная боковая цепь, поскольку разница электроотрицательностей составляет менее 0,5.
Что особенного в цистеине?
ТАК ПОЧЕМУ ЦИСТИИН ОСОБЕН? Потому что у него есть очень реактивная сульфгидрильная группа в его боковой цепи. Это ставит цистеин в особое положение, которое не может быть заменено какой-либо другой аминокислотой. Поскольку дисульфидные мостики, образованные остатками цистеина, являются постоянным компонентом первичной структуры белка.
Являются ли цистеиновые аминокислоты полярными?
Шесть аминокислот имеют полярные боковые цепи, но не заряжены. Это серин (Ser), треонин (Thr), цистеин (Cys), аспарагин (Asn), глутамин (Gln) и тирозин (Tyr). Эти аминокислоты обычно находятся на поверхности белков, как обсуждается в модуле «Белки 2».
Какой тип связи имеет цистеин?
Цистеин является единственной аминокислотой, боковая цепь которой может образовывать ковалентные связи , образуя дисульфидные мостики с другими боковыми цепями цистеина: --CH2 -S-S-CH2--. Здесь видно, что цистеин 201 модельного пептида ковалентно связан с цистеином 136 соседней β-цепи.
Для чего нужен цистеин?
Цистеин – заменимая аминокислота, важная для производства белка,и для других метаболических функций. Он содержится в бета-кератине. Это основной белок ногтей, кожи и волос. Цистеин важен для производства коллагена.