Пептидные связи имеют плоскую, транс-конфигурацию и претерпевают очень небольшое вращение или скручивание вокруг амидной связи, которая связывает α-амино азот одной аминокислоты с карбонильным углеродом следующего (рис. 4-1).
Почему запрещено вращение вокруг пептидной связи?
Почему запрещено вращение вокруг пептидной связи и каковы последствия отсутствия вращения? Пептидная связь имеет характер частичной двойной связи, что препятствует вращению. Это отсутствие вращения ограничивает конформацию пептидного остова и ограничивает возможные структуры.
Могут ли пептидные связи изгибаться?
Поскольку остов полипептида, скрепленный пептидными связями, является гибким (из-за «вращения вокруг всех этих связей»), цепь может изгибаться, скручиваться, и сгибаться в очень большое разнообразие трехмерных форм.
Обратимы ли пептидные связи?
Хотя образование пептидной связи можно обратить вспять добавлением воды (гидролизом), амидные связи очень стабильны в воде при нейтральном pH, а гидролиз пептидных связей в клетках также ферментативно контролируется.
Имеют ли пептидные связи направленность?
Несмотря на то, что геометрия пептидной группы фиксирована, связи по обе стороны от альфа-углеродов могут вращаться. Это обеспечивает гибкость пептидного остова. … Последовательность аминокислот в белке имеет направленность илиориентация, определяемая функциональными группами на концах цепи.
